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활성산소에 의한 세포스위치 기작 최초 규명

분류 기술동향 > 생명과학 > 구조생물학
출처 과학기술부 조회 3380
자료발간일 2005-02-26 등록일 2001-04-07
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출처: 과학기술부

활성산소에 의한 세포스위치 기작 최초 규명

세계적 학술지 셀(Cell)에 국내 연구결과 최초 게재




⁚ 인체내의 활성산소가 세포기능을 스위치하는 정확한 Mechanism을 과학기술부의 창의적연구진흥사업단(생명연 류성언 박사)이 세계 처음으로 밝혀냄으로서 기초과학분야에서 큰 업적을 일구어 내었다.

⁚ 한국생명공학연구원 세포스위치단백질구조연구단장 류성언(柳誠彦) 박사(40세)는 대표적 산화환원 스위치단백질인 '옥시-R(OxyR)'의 산화된 상태와 환원된 상태에서의 삼차구조를 규명하여 단백질폴드 자체가 산화-환원 상태에 따라 스위치됨을 발견하였다고 발표하였다.

⁚ '옥시-R' 단백질은 활성산소에 의한 세포내의 산화적 스트레스를 감지해서 항산화단백질의 전사(轉寫)를 촉진하는 전사인자인데 류성언 박사팀은 이번 연구를 통하여 옥시-R이 활성산소를 감지하는 기작과 활성화되는 기작을 알아내었다.

⁚ 이 연구결과는 과학 전분야에서 인용지수(impact factor) 최상위권에 있는 학술지인 셀(Cell)지 최근호(4월6일자)에 게재되었다. 국내에서 수행된 연구결과가 셀지에 게재되기는 이번이 처음이다. 셀지는 생명과학 전반의 완성된 연구결과를 주로 취급하는 학술지이며 인용지수가 'Nature' 나 'Science'지 보다도 높다.

⁚ 활성산소들은 세포에 유해한 기능과 함께 여러가지 세포기능 조절의 핵심적인 메신저로서 사용되는데 지금까지 이러한 활성산소의 작용기작에 대한 정확한 이해가 부족했다. 이번 류박사팀의 연구결과로 활성산소가 세포내의 단백질 구조를 완전히 변화시켜서 단백질의 기능을 바꾼다는 것이 증명되었다. 단백질의 구조는 아미노산 서열에 의해 결정되는 것으로 열역학적 운동으로 인해 약간의 변화는 있을 수 있지만 전체적인 구조인 단백질폴드는 그다지 변하지 않는 것으로 알려져 왔는데, 이번의 연구결과로 활성산소가 단백질 폴드 자체도 스위치 한다는 것이 증명되어 학계의 주목을 받고 있다.


⁚ '옥시-R'의 이러한 큰 구조적 변화는 활성산소에 의한 이황화결합에 의해 일어나는데 환원된 상태에서는 두개의 시스테인아미노산 잔기(cystein residue)가 삼차구조상에서 멀리 떨어져 있다가 이들이 활성산소에 의해 공유결합을 형성하면서 단백질폴드를 스위치 하는 것이 밝혀졌다. 이는 단백질구조 전문가들도 전혀 예상치 못했던 결과로 이러한 폴드스위치가 '옥시-R'의 다중화 패턴 및 기능을 변화시킨다는 것을 설명할 수 있게 되었다.


⁚ 이번 결과는 국내 기초과학연구분야의 큰 성과로서 활성산소에 의해 조절되는 세포내 현상의 이해 및 암, 치매와 같이 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병들의 이해에도 중요한 공헌을 한 것으로 평가되고 있다.


⁚ 류박사팀은 옥시-R 에 관한 연구 이외에도 최근 다른 산화 환원 스위치단백질인 열충격단백질-33 의 삼차구조를 규명하여 관련 논문이 Nature 구조생물학지에 게재될 예정이다. 이러한 단백질들의 스위치 기작은 세포내의 산화환원 상태 또는 활성산소의 레벨에 따라 기능이 켜지거나 꺼질 수 있는 스위치 단백질의 디자인에 핵심 정보를 제공하였고 류박사팀은 현재 세포기능의 인위적인 조절 목적으로 사용될 수 있는 새로운 스위치단백질들을 디자인하는 연구를 진행중이다.

옥시-R 단백질의 삼차구조



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