바이오인

비정규 E-1활성화 효소의 구조생물학적 연구

송현규  고려대학교 생명과학부

세포 내에 존재하는 단백질이나 소기관의 분해는 정교하게 조절되어야만 한다. 진핵생명체의 경우 이러한 정밀한 분해시스템은 여러 단계에서 조절되는데 가장 연구가 잘 되어있는 것이 UPS (ubiquitin-proteasome system: 유비퀴틴-프로테오좀 시스템)이다[1-3]. 76개 아미노산으로 이루어진 유비퀴틴의 카르복시-말단은 E1-E2-E3의 연속되는 효소반응에 의해서 기질의 리신( lysine)에 공유결합으로 붙게 되고 이렇게 표지화된 기질은 프로테오좀에 의해서 펩티드수준으로 분해가 된다. E1-(활성화)효소는 유비퀴틴 분자를 활성화 시키는 효소이고, E2-(접합)효소는 E1으로부터 유비퀴틴 분자를 받아 결합하고 E3로 전달하는 효소이며, E3-효소가 리가제로 기질에 선택적으로 유비퀴틴 분자를 붙여주는 효소이다.

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